一、课程基本情况
课程名称:生物化学(biochemistry) 课程性质:必修课
学时分配:计划学时144;理论课学时90 实验课学时54;理论课学时/实验课学时
之比为1:0.6
适用专业和层次:临床医学 麻醉学 医学影像学等本科层次
使用教材:《生物化学》(第6版)主编 周爱儒 ,出版社 人民卫生出版社,2004年5月 教学方式:理论讲授与实验相结合
考核方式:期末理论考试占80%,实验考核占20% 参考书目:
1.《生物化学》(第二版) 张乃蘅主编 北京医科大学、中国协和医科大学联合出版 2.《医学生物化学》 徐晓利 马涧泉主编 人民卫生出版社 3.《生物化学》 沈同 王镜岩 高等教育出版社
4.《Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations》 (4thed),Devlin TM, New York:A John Wiley & Sons, Inc, 1997
5.《酶学》 邹国林 武汉大学出版社
6.《医学分子生物学》 冯作化 人民卫生出版社
7.《现代分子生物学实验技术》 卢圣栋 高等教育出版社 8.《医学分子生物学》 药立波 人民卫生出版社
二、教学要求说明
生物化学是研究生命化学的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言,当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。生物化学与分子生物学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。为了更好地认识生命,研究生命,探索生命的奥秘,掌握生物化学与分子生物学,是非常必要的,尤其作为医学生,要想在今后的医学领域中施展才华,在分子水平上解决疾病的诊断,治疗以及进行预防,学好生物化学这门课程就显得更加重要。
本教学大纲将教学内容的要求分为掌握、熟悉和了解三个层次,对于必须掌握的内容,要求学生理解、记忆并能融会贯通;对于熟悉的内容,要求能正确的理解和记忆;对了解的内容,学生只需知道内容的纲要即可。
教师在教学过程中不必完全拘泥于本教学大纲的规定,教师可根据自己的教学经验决定取舍。总之,使学生能充分理解和掌握生物化学课程的基本理论、基本内容才是教学活动的根本宗旨。
生物化学是一门实验科学,它的理论发展与各项技术的发明密切相关。因此,在生物化学教学中,实验课占有很大比重,应予重视。
三、教学内容
第一章 蛋白质的结构与功能
[目的要求] 1.掌握:
(1)蛋白质的分子组成:氨基酸的分类、肽
(2)蛋白质的分子结构:蛋白质一、二、三、四级结构的概念、结构要点及维系各级结构的化学键
(3)理化性质:蛋白质两性电离及等电点;蛋白质的变性、沉淀和凝固;蛋白质紫外吸收特性等。 2.熟悉:
(1)蛋白质多肽链组成 (2)蛋白质结构与功能关系 (3)氨基酸的理化性质 3.了解:
蛋白质分离纯化方法及一级结构测定原理 [教学内容]5学时 1.蛋白质的分子组成 (1)氨基酸 (2)肽 2.蛋白质分子结构 (1)蛋白质的一级结构 (2)蛋白质的二级结构 (3)蛋白质的三级结构 (4)蛋白质的四级结构
(5)蛋白质的分类
3.蛋白质的结构与功能的关系 (1)蛋白质一级结构与功能的关系 (2)蛋白质空间结构与功能的关系 4.蛋白质的理化性质及其分离纯化 (1)蛋白质的理化性质 (2)蛋白质的分离和纯化 (3)多肽链中氨基酸序列分析 (4)蛋白质空间结构的测定 [实验内容] 9学时
实验(二) 蛋白质的沉淀与凝固 实验(三) 蛋白质等电点的测定 实验(四) 凝胶过滤分离血红蛋白 实验(五) 蛋白质含量的测定
实验(十一)血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳 [思考题]
1.简述蛋白质一、二、三、四级结构的概念、结构要点及维系各级结构的化学键。
2.列举分离纯化蛋白质的主要方法,并扼要说明其原理。
第二章 核酸的结构与功能
[目的要求] 1.掌握:
(1)DNA的二级结构特点
(2) mRNA和 tRNA的结构特征及主要功能 2.熟悉:
(1)DNA的三级结构:核小体的结构特点 (2)DNA的理化性质及其与结构的关系
3.了解:核苷酸的分子构成、连接方式及书写方式;核酸酶 [教学内容]4学时
1.核酸的化学组成及一级结构
(1)核苷酸的结构 (2)核酸的一级结构 2.DNA的空间结构与功能 (1)DNA的二级结构
(2)DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装 (3)DNA的功能 3.RNA的结构与功能
(1)信使RNA的结构与功能 (2)转运RNA的结构与功能 (3)核蛋白体的结构与功能
4.核酸的理化性质、变性和复性及其应用 (1)核酸的一般理化性质
(2)DNA的变性、复性与分子杂交 5.核酸酶
[实验内容] 6学时
实验(六)动物组织核酸的提取 实验(七)动物组织中核酸含量的测定 [思考题]
1.试比较RNA和 DNA在分子组成及结构上的异同点 2.名词解释:核酸变性、复性、Tm、核酸分子杂交 3.简述DNA双螺旋结构的结构要点
4.简述mRNA、 tRNA结构特点
第三章 酶
[目的要求] 1.掌握:
(1)酶的基本概念;化学本质;酶促反应特点。
(2)酶的结构与活性;酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同
工酶。
(3).酶促反应的机制:活化能;诱导效应。
(4).酶促反应动力学基本内容:温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。
(5)酶的抑制作用:不可逆性抑制;可逆性抑制---竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争 性抑制。 2.熟悉:
(1)酶的调节:多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 (2)酶的活性测定、活性单位的概念。 3.了解:
(1)与医学的关系 (2)酶的命名与分类 [教学内容] 6学时 1.酶的分子结构与功能 (1)酶的分子组成 (2)酶的活性中心 2.酶促反应的特点与机制 (1)酶促反应的特点 (2)酶促反应机制 3.酶促反应动力学
(1)低物浓度对反应速度的影响 (2)酶浓度对反应速度的影响 (3)温度对反应速度的影响 (4)pH对反应速度的影响 (5)抑制剂对反应速度的影响 (6)激活剂对反应速度的影响 4.酶的调节 (1)酶活性调节 (2)酶含量调节 (3)同工酶 5.酶的命名与分类
[实验内容] 3学时
实验(九)影响酶促反应的因素 [思考题]
1.酶的化学本质是什么?如何证明?
2.何为酶的专一性?可分为几种类型?举例说明。 3.何谓酶的活性中心、必需基团?
4.辅酶和辅基的概念。何为变构调节、化学修饰、同工酶? 5.酶原激活的机理及生理意义。 6.Km的意义;Vmax的意义
7.何谓竞争性抑制?举例说明竞争性抑制与非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。
8.简述黄胺类药物抑菌机理。
第四章 糖代谢
[目的要求] 1. 掌握:
(1)糖无氧酵解基本反应过程(反应式)及特点、关键酶、生理意义及调节。 (2)“有氧氧化”基本过程及特点、关键酶、生理意义及调节。 (3)磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义。 (4)糖异生概念、关键酶生理意义及调节。 (5)血糖的来源和去路。 2.熟悉:
(1)糖原合成和分解的基本过程、关键酶。 (2)血糖的调节 3.了解:
(1)磷酸戊糖的基本反应过程。 (2)糖原积累 (3)血糖水平异常 [教学内容] 6学时
1.糖的生理功能及消化吸收 2.糖的无氧分解
(1)糖酵解的反应过程
(2)糖酵解的调节 (3)糖酵解的生理意义 3.糖的有氧氧化
(1)有氧氧化的反应过程 (2)有氧氧化的调节 4.磷酸戊糖途径
(1)磷酸戊糖途径的反应过程 (2)磷酸戊糖途径的调节 5.糖原的合成与分解
6.糖异生 7.血糖及其调节 [实验内容] 3学时
实验(十)激素对血糖浓度的影响 [思考题]
1.糖酵解的生理意义。
2.名词解释:糖异生、底物循环、Pastuer效应、血糖。 3.磷酸戊糖途径的生理意义。
4.血糖的来源及去路和胰岛素的作用。
5.试述糖酵解途径过程中的三个限速酶催化的反应及相关酶。 6.丙酮酸脱氢酶复合体的组成。
7.三羧酸循环的特点和生理意义。
第五章 脂类代谢
[目的要求] 1.掌握:
(1)必需脂肪酸的概念、脂肪动员的概念及关键酶。 (2)脂肪酸的β-氧化
(3)酮体的生成、利用及生理、病理意义。 (4)血浆脂蛋白的分类、组成、来源及生理功能。
2.熟悉:
(1)脂肪酰基的活化及进入线粒体的机制。 (2)饱和脂肪酸的合成过程及合成后的加工过程。 (3)甘油的氧化分解。
(4)α-磷酸甘油生成的两种途径。
(5)胆固醇合成部位、原料、基本过程、调节及酯化。 (6)甘油磷脂的合成及分解代谢。 3.了解:
(1)甘油三酯的化学结构及生理意义。 (2)脂类的消化及吸收
(3)花生四烯酸的衍生物及生理意义。 (4)甘油三酯的合成。 (5)胆固醇激素及VD3的生成 (6)鞘磷脂的合成与分解代谢 [教学内容]7学时
1.不饱和脂肪酸的命名及分类 2.脂类的消化和吸收 3.甘油三酯代谢
(1)甘油三酯的合成代谢 (2)甘油三酯的分解代谢 4.磷脂的代谢 (1)甘油磷脂的代谢 (2)鞘磷脂的代谢 5.胆固醇的代谢 (1)胆固醇的合成代谢 (2)胆固醇的转化 6.血浆脂蛋白的代谢 [实验内容] 3学时
实验(十二)血清脂蛋白琼脂糖电泳 [思考题]
1.名词解释:脂肪动员、必需脂肪酸、酮体。
2.简述β-脂肪酸氧化的具体过程。 3.酮体代谢的特点、意义。
4.试述血浆脂蛋白的分类、组成、部位及生理意义。
5.胆固醇有哪些代谢去路?
第六章 生物氧化
[目的要求] 1.掌握:
(1)细胞内ATP生成方式;氧化磷酸化及底物水平磷酸化的概念;氧化磷酸化偶联部位及影响因素。
(2)呼吸链的概念、组成及主要呼吸链的排列顺序。 2.熟悉:
(1)ATP与能量转换和利用。 (2)胞液中NADH的氧化过程。
(3)α-磷酸甘油及苹果酸-天冬氨酸穿梭机制。 3.了解:
(1)体内外生物氧化异同点。 (2)氧化磷酸化的偶联机制。
(3)线粒体内膜物质转运及其他氧化体系的特点、作用。 [教学内容]4学时
1.生成ATP的氧化体系 (1)呼吸链 (2)氧化磷酸化
(3)影响氧化磷酸化的因素 (4)通过线粒体内膜的物质转运 2.其他氧化体系 [思考题]
1.名词解释:氧化磷酸化、底物水平磷酸化、呼吸链、P/O比值。 2.简述体内两条主要呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。
第七章 氨基酸代谢
[目的要求] 1.掌握:
(1)氮平衡的概念;蛋白质的营养价值。
(2)氨基酸脱氨基作用过程中的氧化脱氨基作用、转氨基作用及联合脱氨基作用。 (3)体内氨的来源、转运。 (4)尿素的生成(鸟氨酸循环)
(5)一碳单位的概念、载体、代谢过程及与氨基酸的关系。 (6)含硫氨基酸的代谢(甲硫氨酸循环、半胱氨酸与GSH)。 2.熟悉:
(1)八种必需氨基酸
(2)氨基酸的吸收及蛋白质的腐败作用。 (3)嘌呤核苷酸循环 (4) α-酮酸的代谢 (5)氨基酸的脱羧基作用 (6)芳香族氨基酸的代谢 3.了解:
(1)蛋白质的生理功能 (2)蛋白质的生理需要量 (3)蛋白质的消化 (4)支链氨基酸的代谢 [教学内容]6学时 1.蛋白质的营养作用
2.蛋白质的消化、吸收与腐败 3.氨基酸的一般代谢 (1)氨基酸的脱氨基作用 (2)α-酮酸的代谢 4.氨的代谢 (1)体内氨的来源 (2)氨的转运
(3)合成尿素 5.个别氨基酸的代谢 (1)氨基酸的脱羧基作用 (2)一碳单位的代谢 (3)含硫氨基酸的代谢 (4)芳香族氨基酸的代谢 [实验内容] 3学时
实验(十三)血清丙氨酸氨基转移酶活性的测定 [思考题]
1.名词解释:氮平衡、必需氨基酸、蛋白质的腐败作用、蛋白质的营养互补作用 2.何谓联合脱氨基作用?举例说明。
3.为什么说尿素的合成是体内各种脱氨基作用后氨的主要去路?
第八章 核苷酸代谢
[目的要求] 1.掌握:
(1)核苷酸从头合成及补救合成途径的概念
(2)嘌呤核苷酸从头合成的元素来源、合成部位及基本过程的主要反应步骤。 (3).嘌呤核苷酸的补救合成
(4)嘧啶核苷酸合成的原料及元素来源、其过程与嘌呤核苷酸合成的区别及主要调节的酶。 2.熟悉:
(1)脱氧核糖核苷酸的生成
(2)嘌呤核苷酸的抗代谢物及嘧啶核苷酸的抗代谢物 (3)嘧啶核苷酸的从头合成过程及补救合成过程 3.了解:
(1)嘌呤核苷酸的分解代谢,终产物及与痛风症的关系 (2)嘧啶核苷酸的分解代谢 [教学内容]4学时 1.嘌呤核苷酸代谢
(1)嘌呤核苷酸的合成代谢
(2)嘌呤核苷酸的分解代谢 2.嘧啶核苷酸的代谢 (1)嘧啶核苷酸的合成代谢 (2)嘧啶核苷酸的分解代谢 [思考题]
1.从合成原料、合成过程、反馈调节等方面比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同。
2.讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理及其临床应用。
第九章 物质代谢联系与调节
[目的要求] 1.掌握:
(1)ATP是机体能量利用的共同形式 (2)NADPH是合成代谢所需的还原当量
(3)糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢三者互相之间的联系 2.熟悉:
(1)核酸与氨基酸的相互关系 (2)物质在能量代谢上的相互关系 (3)器官、组织的代谢特点及联系
(4).细胞内酶的隔离分布;区域化分布、调节、限速反应及限速酶 (5)酶含量的调节 3.了解:
(1)物质代谢的整体性 (2)激素水平的代谢调节 [教学内容]2学时 (1)物质代谢的特点 (2)物质代谢的互相联系
(3)组织、器官的代谢特点及联系 (4)代谢调节 [思考题]
1.举例说明区域化分布的意义
2.比较别构调节与化学修饰调节的异同
第十章 DNA的生物合成(复制)
[目的要求] 1.掌握:
(1)半保留复制的概念、特点和意义
(2)DNA复制的原料、模板、引物及参与复制的酶类和因子。 2.熟悉:
(1)DNA生物合成的基本过程
(2)DNA损伤修复的概念、方式及意义。 3.了解:
逆转录现象的概念、意义及逆转录酶的概念、催化的反应。 [教学内容]5学时 1.复制的基本规律
2.DNA复制的酶学和拓扑学变化
(1)复制的化学反应 (2)DNA聚合酶
(3)复制保真性的酶学依据
(4)复制中的解链和DNA分子拓扑学变化 3.DNA生物合成过程
(1)原核生物DNA生物合成过程 (2)真核生物DNA生物合成过程 4.逆转录和其他的复制方式 5.DNA损伤(突变)与修复 [思考题]
1.简述中心法则
2.半保留复制的概念、特点
3.简述复制过程所需的物质、相关的酶类及其作用。
第十一章 RNA的生物合成(转录)
[目的要求] 1.掌握:
(1)不对称转录的概念与意义 (2)RNA生物合成的原料、模板和酶 2.熟悉:
(1)转录的过程
(2)真核生物转录后加工修饰 3.了解: 核酶
[教学内容]4学时 1.转录的模板和酶 2.转录的过程
(1)原核生物的转录过程 (2)真核生物的转录过程 3.真核生物的转录后修饰 [思考题]
1.何谓不对称转录 2.简述转录的过程
3.转录后加工修饰的过程包括哪些?
第十二章 蛋白质的生物合成(翻译)
[目的要求] 1.掌握:
(1)蛋白质生物合成的原料、三类RNA在蛋白质生物合成中的作用。 (2)遗传密码子的概念及特点。 2.熟悉:
(1)蛋白质生物合成的过程
(2)翻译后的加工修饰 3.了解:
抗生素及其他物质对蛋白质生物合成的干扰和抑制 [教学内容]5学时 1.蛋白质生物合成体系
(1)翻译摸板mRNA及遗传密码 (2)核蛋白体是多肽链合成的装置 (3) tRNA与氨基酸的活化 2.蛋白质生物合成过程 (1)肽链合成起始 (2)肽链的延长 (3)肽链合成的终止 3.蛋白质合成后加工和输送 4.蛋白质生物合成的干扰和抑制 [思考题]
1.简述翻译过程中3种RNA的作用 2.比较复制、转录、翻译的异同点。
第十三章 基因表达调控
[目的要求] 1.掌握:
(1)基因表达的概念、时间性、空间性。
(2)基因表达调控的基本原理;基因表达的多级调控;转录激活调控基本要素。 (3)原核基因转录调节:操纵子模式;乳糖操纵子调节机制。 (4)真核基因转录激活调节方式:顺式作用元件;反式作用因子。 熟悉:
(1)基因表达的方式
(2)原核基因转录衰减调控模式 (3)真核基因表达调控的特点 (4)真核基因结构特点
了解:
(1)基因表达调控的生物学意义.
(2)原核生物基因重组调节模式;SOS反应调节模式 [教学内容]4学时
1.基因表达调控基本概念与原理 2.基因表达调控的基本原理 3.原核基因表达调节 4.真核基因表达调节 思考题
1.何谓操纵子?简述乳糖操纵子的调节机制。 2.简述真核基因转录激活调节的两大基本要素
第十四章 基因重组与基因工程
[目的要求] 1.掌握:
(1)重组DNA的相关概念:克隆;DNA克隆;限制性内切酶的概念及作用特点。 (2)重组DNA技术的主要步骤:目的基因的获取方式;克隆载体选择的条件及常用载体的种类;目的基因与载体的联接方式;抗药性标志选择筛选重组体。 2.熟悉:
(1)自然界基因转移和重组的几种方式。
(2)重组体筛选的补救法。分子杂交法及免役学方法。 3.了解:
(1)克隆基因的表达
(2)重组DNA技术与医学的关系 [教学内容]4学时 1.DNA的重组 (1)同源重组
(2)细菌的基因转移与重组 (3)特异位点重组 (4)转座重组
2.重组DNA技术 [思考题]
1.简述限制性核酸内切酶的概念及作用特点。 2.简述重组DNA技术的主要步骤。
第十五章 细胞信息传递
[目的要求] 1.掌握:
(1)第二信使(细胞内信息物质)的概念、种类 (2)受体的概念及作用特点 (3)cAMP-蛋白激酶信息传导途径 (4)Ca-依赖性蛋白激酶途径 2.熟悉:
(1)细胞间信息物质的特点及作用方式 (2)受体的分类、一般结构及功能 (3)cGMP-蛋白激酶信息传导途径 (4)酪氨酸蛋白激酶途径 (5)胞内受体介导的信息途径 3.了解:
(1)受体活性的调节方式 (2)核因子κB途径
(3)信息传递途径的相互联系 [教学内容]4学时 1.信息物质
(1)细胞间信息物质 (2)细胞内信息物质 2.受体
3.信息传导途径
(1)膜受体介导的信息转导 (2)胞内受体介导的信息转导
2+
4.信息转导途径的相互交互联系 5.信息转导与疾病 [思考题]
1.简述cAMP-蛋白激酶信息传导途径、Ca-依赖性蛋白激酶途径 2.简述细胞间信息物质的特点及作用方式
2+
第十六章 血液的生物化学
[目的要求] 1.掌握:
红细胞内糖代谢的特点 2.熟悉:
血红素生物合成及调节 3.了解:
红细胞的脂类代谢 [教学内容]2学时 1血浆蛋白 2.血液凝固 3.血细胞代谢
(1)红细胞的代谢特点 (2)白细胞的代谢 [思考题]
简述红细胞糖代谢的特点
第十七章 肝的生物化学
[目的要求] 1.掌握:
生物转化的概念及特点 2.熟悉:
(1)生物转化的反应类型
(2)胆红素的代谢 3.了解:
(1)影响生物转化的因素 (2)血清胆红素与黄疸 [教学内容]4学时 1.肝在物质代谢中的作用 2.肝的生物转化作用 3.胆汁与胆汁酸的代谢 4.胆色素的代谢与黄疸 [思考题]
1.何谓生物转化?生物转化包括哪些反应类型 2.简述生物转化的特点
3.简述三种黄疸时血、尿中胆红素及胆素原的变化。
第十八章 维生素与微量元素
[目的要求] 1.掌握:
(1)脂溶性维生素在体内的活性形式、主要生化功能、缺乏病。
(2)水溶性维生素在体内的活性形式、构成辅酶的种类、主要生化功能、缺乏病。
2.了解:
(1)脂溶性、水溶性维生素化学本质及性质。 (2)微量元素的含量、分布、吸收及功能。 [教学内容]4学时 1.脂溶性维生素 2.水溶性维生素 3.微量元素 [实验内容] 3学时
实验(八)食物中维生素C的提取和定量
第十九章 癌基因、抑癌基因与生长因子
[目的要求] 1.掌握:
(1)癌基因、病毒癌基因、细胞癌基因的概念 (2)癌基因活化的机制 (3)抑癌基因的概念 2.熟悉:
(1)细胞癌基因的分类及功能 (2)原癌基因的产物及功能 (3)抑癌基因的作用机制 (4)生长因子的作用机制 3.了解:
(1)常见抑癌基因 (2)生长因子与疾病 [教学内容]4学时 1.癌基因 (1)病毒癌基因 (2)细胞癌基因 (3)癌基因活化的机制 (4)原癌基因的产物与功能 2.抑癌基因
(1)常见的抑癌基因 (2)抑癌基因的作用机制 3.生长因子 [思考题]
1.何谓癌基因?简述癌基因活化的机制 2.简述原癌基因的产物及功能
第二十章 基因诊断与基因治疗
[目的要求] 1.掌握:
(1)基因诊断的概念及特点 (2)基因治疗的概念 2.熟悉:
(1)基因诊断常用技术方法 (2)基因治疗基本程序 3.了解:
(1)基因诊断的应用 (2)基因治疗应用与展望 [教学内容]4学时 1.基因诊断
(1)基因诊断的概念和特点 (2)基因诊断的常用的技术方法 (3)基因诊断的应用 2.基因治疗
(1)基因治疗的概念 (2)基因治疗的基本程序 (3)基因治疗的的应用与展望 [思考题]
简述基因诊断的基本程序。
第二十一章 常用分子生物学技术的原理及其应用
[目的要求] 1.掌握:
PCR技术的工作原理及主要用途 2.熟悉:
(1)分子杂交与印迹技术的原理
(2)分子杂交与印迹技术的类别及应用:DNA印迹技术;RNA印迹技术;蛋白质 印迹技术。
3.了解:
(1)核酸序列分析:化学裂解法、末端合成终止法 (2)基因文库
(3)疾病相关基因的克隆与鉴定(自学)
(4)转基因技术、核转移技术、基因剔除技术(自学) (5)生物芯片技术:基因芯片;蛋白芯片(自学) [教学内容]2学时 1.分子杂交与印迹技术 (1)分子杂交和印迹技术原理 (2)印迹技术的类别及应用 2.PCR技术的原理与应用 (1)PCR技术的工作原理 (2)PCR技术的主要用途 3.核酸序列分析 [思考题]
简述PCR的工作原理
四、生物化学授课学时分配表 章次 教学内容 讲授学时 第一章 蛋白质的结构与功能 实验序号 实验学时 合计 5 2、3、4、12 5、11 17 第二章 第三章 第四章 第五章 第六章 第七章 第八章 第九章 第十章 核酸的结构与功能 酶 糖代谢 脂类代谢 生物氧化 氨基酸代谢 核苷酸代谢 物质代谢联系与调节 DNA的生物合成(复制) 4 6 6 7 4 6 4 2 5 6、7 9 10 12 13 6 3 3 3 3 10 9 9 10 4 9 4 2 5 第十一章 第十二章 第十三章 第十四章 第十五章 第十六章 第十七章 第十八章 第十九章 第二十章 第二十一章 RNA的生物合成(转录) 蛋白质的生物合成(翻译) 基因表达调控 基因重组与基因工程 细胞信息传递 血液的生物化学 肝的生物化学 维生素与微量元素 4 5 4 4 4 2 4 4 8 3 4 5 4 4 4 2 4 7 4 4 2 癌基因、抑癌基因与生长因子 4 基因诊断与基因治疗 4 常用分子生物学技术的原理2 及其应用 实验 综合性实验 生物化学实验基本操作 血清蛋白聚丙稀酰胺 凝胶电泳 1 14 3 6 3 6 综合性实验 综合性实验 合计
Γ-球蛋白的分离、纯化及鉴定 质粒提取、酶切鉴定 90 15 16 6 6 54 6 6 144
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